СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ОПЕРАТОРА HlyIIR Bacillus cereus sensu lato
- Авторы: Нагель А.С.1, Майоров С.Г.1, Андреева-Ковалевская Ж.И.1, Сиунов А.В.1, Иванова Т.Д.1, Шляпников М.Г.1, Солонин А.С.1
-
Учреждения:
- Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
- Выпуск: Том 61, № 8 (2025)
- Страницы: 10-17
- Раздел: ГЕНЕТИКА МИКРООРГАНИЗМОВ
- URL: https://medjrf.com/0016-6758/article/view/693810
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0016675825080028
- ID: 693810
Цитировать
Полный текст



Аннотация
Одним из центральных вопросов молекулярной биологии является установление механизма ДНК – белкового узнавания. Перспективной моделью для выяснения тонких процессов узнавания является изучение отдельных этапов, происходящих при специфическом взаимодействии регуляторного белка с оператором. Определение структуры ДНК и нуклеотидов, вовлеченных во взаимодействие оператора с репрессором, позволяет выяснить пути транскрипционной регуляции экспрессии генов. Анализ регуляторных механизмов экспрессии генов, кодирующих бактериальные токсины, позволяет осмыслить варианты подавления экспрессии генов токсинов, что в конечном итоге обеспечит создание системы регулируемого синтеза бактериальных токсинов. В результате исследования роли пространственной структуры и отдельных нуклеотидов операторного района гена hlyII Bacillus cereus во взаимодействии с транскрипционным регулятором HlyIIR определены участки операторного района гена hlyII Bacillus cereus sensu lato, существенные для взаимодействия с репрессором HlyIIR. Определена эффективность специфического взаимодействия репрессора HlyIIR с его оператором в зависимости от его пространственной структуры. Используя синтетические олигонуклеотиды с заменами отдельных нуклеотидов, выявлены конкретные нуклеотиды оператора, обеспечивающие эффективное специфическое взаимодействие с репрессором. Таким образом, показаны изменения профилей эффективности ДНК–белкового узнавания в зависимости от структуры оператора.
Об авторах
А. С. Нагель
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Автор, ответственный за переписку.
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
С. Г. Майоров
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
Ж. И. Андреева-Ковалевская
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
А. В. Сиунов
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
Т. Д. Иванова
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
М. Г. Шляпников
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
А. С. Солонин
Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия
Список литературы
- Bertram R., Neumann B., Schuster C.F. Status quo of tet regulation in bacteria // Microb. Biotechnol. 2022. V. 15. № 4. P. 1101–1119. https://doi.org/10.1111/1751-7915.13926
- Ramos J.L., Martínez-Bueno M., Molina-Henares A.J. et al. The TetR family of transcriptional repressors // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2005. V. 69. № 2. P. 326–356. https://doi.org/10.1128/MMBR.69.2.326-356.2005
- Orth P., Schnappinger D., Hillen W. et al. Structural basis of gene regulation by the tetracycline inducible Tet repressor–operator system // Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. № 3. P. 215–219. https://doi.org/10.1038/73324
- Budarina Z.I., Nikitin D.V., Zenkin N. et al. A new Bacillus cereus DNA-binding protein, HlyIIR, negatively regulates expression of B. cereus haemolysin II // Mic- robiology (Reading). 2004. V. 150. Pt 11. P. 3691–3701. https://doi.org/10.1099/mic.0.27142-0
- Rodikova E.A., Kovalevskiy O.V., Mayorov S.G. et al. Two HlyIIR dimers bind to a long perfect inverted repeat in the operator of the hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEBS Lett. 2007. V. 581. № 6. P. 1190–1196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.02.035
- Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K. et al. Crystal structure of Bacillus cereus HlyIIR, a transcriptional regulator of the gene for pore-forming to-xin hemolysin II // J. Mol. Biol. 2007. V. 365. № 3. P. 825–834. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.074
- Schumacher M.A., Miller M.C., Grkovic S. et al. Structural basis for cooperative DNA binding by two dimers of the multidrug-binding protein QacR // EMBO J. 2002. V. 21. № 5. P. 1210–1218. https://doi.org/10.1093/emboj/21.5.1210
- Suzuki M., Yagi N. DNA recognition code of transcription factors in the helix–turn–helix, probe helix, hormone receptor, and zinc finger families // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. № 26. P. 12357–12361. https://doi.org/10.1073/pnas.91.26.12357
- Crooks G., Hon G., Chandonia J. et al. WebLogo: A sequence logo generator // Genome Research. 2004. https://doi.org/10.1101/GR.849004
- Nagel A.S., Vetrova O.S., Rudenko N.V. et al. Trunca- ted hemolysin II and cytotoxin K2 Forms of Bacillus cereus // Russ. J. Bioorg. Chem. 2024. V. 50. № 5. P. 1800–1806. https://doi.org/10.1134/S1068162024050054
Дополнительные файлы
