СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ОПЕРАТОРА HlyIIR Bacillus cereus sensu lato

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Одним из центральных вопросов молекулярной биологии является установление механизма ДНК – белкового узнавания. Перспективной моделью для выяснения тонких процессов узнавания является изучение отдельных этапов, происходящих при специфическом взаимодействии регуляторного белка с оператором. Определение структуры ДНК и нуклеотидов, вовлеченных во взаимодействие оператора с репрессором, позволяет выяснить пути транскрипционной регуляции экспрессии генов. Анализ регуляторных механизмов экспрессии генов, кодирующих бактериальные токсины, позволяет осмыслить варианты подавления экспрессии генов токсинов, что в конечном итоге обеспечит создание системы регулируемого синтеза бактериальных токсинов. В результате исследования роли пространственной структуры и отдельных нуклеотидов операторного района гена hlyII Bacillus cereus во взаимодействии с транскрипционным регулятором HlyIIR определены участки операторного района гена hlyII Bacillus cereus sensu lato, существенные для взаимодействия с репрессором HlyIIR. Определена эффективность специфического взаимодействия репрессора HlyIIR с его оператором в зависимости от его пространственной структуры. Используя синтетические олигонуклеотиды с заменами отдельных нуклеотидов, выявлены конкретные нуклеотиды оператора, обеспечивающие эффективное специфическое взаимодействие с репрессором. Таким образом, показаны изменения профилей эффективности ДНК–белкового узнавания в зависимости от структуры оператора.

Об авторах

А. С. Нагель

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

С. Г. Майоров

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

Ж. И. Андреева-Ковалевская

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

А. В. Сиунов

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

Т. Д. Иванова

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

М. Г. Шляпников

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

А. С. Солонин

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина Российской академии наук

Email: solonin.a.s@yandex.ru
Московская область, Пущино, 142290 Россия

Список литературы

  1. Bertram R., Neumann B., Schuster C.F. Status quo of tet regulation in bacteria // Microb. Biotechnol. 2022. V. 15. № 4. P. 1101–1119. https://doi.org/10.1111/1751-7915.13926
  2. Ramos J.L., Martínez-Bueno M., Molina-Henares A.J. et al. The TetR family of transcriptional repressors // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2005. V. 69. № 2. P. 326–356. https://doi.org/10.1128/MMBR.69.2.326-356.2005
  3. Orth P., Schnappinger D., Hillen W. et al. Structural basis of gene regulation by the tetracycline inducible Tet repressor–operator system // Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. № 3. P. 215–219. https://doi.org/10.1038/73324
  4. Budarina Z.I., Nikitin D.V., Zenkin N. et al. A new Bacillus cereus DNA-binding protein, HlyIIR, negatively regulates expression of B. cereus haemolysin II // Mic- robiology (Reading). 2004. V. 150. Pt 11. P. 3691–3701. https://doi.org/10.1099/mic.0.27142-0
  5. Rodikova E.A., Kovalevskiy O.V., Mayorov S.G. et al. Two HlyIIR dimers bind to a long perfect inverted repeat in the operator of the hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEBS Lett. 2007. V. 581. № 6. P. 1190–1196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.02.035
  6. Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K. et al. Crystal structure of Bacillus cereus HlyIIR, a transcriptional regulator of the gene for pore-forming to-xin hemolysin II // J. Mol. Biol. 2007. V. 365. № 3. P. 825–834. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.074
  7. Schumacher M.A., Miller M.C., Grkovic S. et al. Structural basis for cooperative DNA binding by two dimers of the multidrug-binding protein QacR // EMBO J. 2002. V. 21. № 5. P. 1210–1218. https://doi.org/10.1093/emboj/21.5.1210
  8. Suzuki M., Yagi N. DNA recognition code of transcription factors in the helix–turn–helix, probe helix, hormone receptor, and zinc finger families // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. № 26. P. 12357–12361. https://doi.org/10.1073/pnas.91.26.12357
  9. Crooks G., Hon G., Chandonia J. et al. WebLogo: A sequence logo generator // Genome Research. 2004. https://doi.org/10.1101/GR.849004
  10. Nagel A.S., Vetrova O.S., Rudenko N.V. et al. Trunca- ted hemolysin II and cytotoxin K2 Forms of Bacillus cereus // Russ. J. Bioorg. Chem. 2024. V. 50. № 5. P. 1800–1806. https://doi.org/10.1134/S1068162024050054

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Российская академия наук, 2025