Внеклеточный белок холодового шока YB-1 индуцирует толерантность к GMDP и LPS в клеточной линии макрофагов мыши J774

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Белок холодового шока YB-1 участвует в регуляции множества фундаментальных биологических процессов. Ранее мы показали, что YB-1 также вовлечен в процесс распознавания мурамилпептида GMDP рецептором системы врожденного иммунитета NOD2 и способен при предварительном введении защищать мышей от гибели в модели септического шока, индуцированного бактериями Escherichia coli. Мы предположили, что протективное действие YB-1 может быть связано с развитием состояния толерантности (“неотвечаемости”). Возможность индукции толерантности белком YB-1 мы проверяли в модельной системе на клеточной линии макрофагов мыши J774 с участием компонентов клеточной стенки бактерий E. coli – иммуностимуляторов GMDP (агонист рецептора NOD2) и LPS (агонист рецептора TLR4). Изменения клеточного ответа оценивали по уровню экспрессии мРНК целевых молекул методом количественного ПЦР-анализа, совмещенного с обратной транскрипцией. При предварительной обработке клеток YB-1 наблюдалось значительное снижение уровня экспрессии мРНК провоспалительных цитокинов – IL-1β, TNF-α и IL-6 – в ответ на дальнейшую стимуляцию GMDP и LPS, а также были выявлены существенные изменения в экспрессии мРНК адаптерных молекул RIP2, MyD88 и компонентов транскрипционного фактора NF-κB. Полученные нами данные показывают, что YB-1 способен индуцировать толерантность к иммуностимуляторам, таким как GMDP и LPS, по всей видимости, за счет усиления продукции противовоспалительного цитокина IL-1Ra и ингибитора SOCS1. Более точная характеристика особенностей индуцированного YB-1 состояния толерантности требует дальнейших исследований.

Об авторах

Л. Г. Алексеева

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

А. Г. Ламан

ФГБУН “Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина
и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, просп. Науки, 6

Е. А. Мещерякова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

А. О. Шепеляковская

ФГБУН “Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина
и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, просп. Науки, 6

Ф. А. Бровко

ФГБУН “Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина
и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 142290, Пущино, просп. Науки, 6

В. Т. Иванов

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: luda.alekseeva@mail.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Lindquist J.A., Mertens P.R. // Cell Commun. Signal. 2018. V. 16. P. 63. https://doi.org/10.1186/s12964-018-0274-6
  2. Laman A.G., Lathe R., Shepelyakovskaya A.O., Gartseva A., Brovko F.A., Guryanova S.V., Alekseeva L.G., Meshcheryakova E.A., Ivanov V.T. // Innate Immun. 2016. V. 22. P. 666–673. https://doi.org/10.1177/1753425916668982
  3. Laman A.G., Lathe R., Savinov G.V., Shepelyakovskaya A.O., Boziev Kh.M., Baidakova L.K., Chulin A.N., Brovko F.A., Svirshchevskaya E.V., Kotelevtsev Y., Eliseeva I.A., Guryanov S.G., Lyabin D.N., Ovchinnikov L.P., Ivanov V.T. // FEBS Lett. 2015. V. 589. P. 1819–1824. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2015.05.028
  4. Weichart D., Gobom J., Klopfleisch S., Häsler R., Gustavsson N., Billmann S., Lehrach H., Seegert D., Schreiber S., Rosenstiel P. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 2380–2389. https://doi.org/10.1074/jbc.M505986200
  5. Алексеева Л.Г., Ламан А.Г., Щепеляковская А.О., Плеханова Н.С., Иванов В.Т. // Биоорг. химия. 2019. Т. 45. С. 404–411. [Alekseeva L.G., Plekhanova N.S., Ivanov V.T., Laman A.G., Shepelyakovskaya A.O. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2019. V. 45. P. 285–291.] https://doi.org/10.1134/S1068162019040022
  6. Shepelyakovskaya A.O., Alekseeva L.G., Meshcheryakova E.A., Boziev Kh., Tsitrina A., Ivanov V.T., Brovko F.A., Kotelevtsev Y., Lathe R., Laman A.G. // bioRxiv preprinthttps://doi.org/10.1101/2022.11.09.515841
  7. Hayden M.S., Ghosh S. // Cell. 2008. V. 132. P. 344–362. https://doi.org/10.1016/j.cell.2008.01.020
  8. Nomura F., Akashi S., Sakao Y., Sato S., Kawai T., Matsumoto M., Nakanishi K., Kimoto M., Miyake K., Takeda K., Akira S. // J. Immunol. 2000. V. 164. P. 3476–3479. https://doi.org/10.4049/jimmunol.164.7.3476
  9. Mizel S.B., Snipes J.A. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 22414–22420. https://doi.org/10.1074/jbc.M201762200
  10. Hedl M., Li J., Cho J.H., Abraham C. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 19440–19445. https://doi.org/10.1073/pnas.0706097104
  11. Meshcheryakova E., Guryanova S., Makarov E., Alekseeva L., Andronova T., Ivanov V. // Int. Immunopharmacol. 2001. V. 9–10. P. 1857–1865. https://doi.org/10.1016/s1567-5769(01)00111-4
  12. O’Brien G.C., Wang J.H., Redmond H.P. // J. Immunol. 2005. V. 174. P. 1020–1026. https://doi.org/10.4049/jimmunol.174.2.1020
  13. Huber R., Bikker R., Welz B., Christmann M., Brand K. // J. Immunol. Res. 2017. P. 9570129. https://doi.org/10.1155/2017/9570129
  14. Aneja R., Odoms K., Dunsmore K., Shanley T.P., Wong H.R. // J. Immunol. 2006. V. 177. P. 7184–7192. https://doi.org/10.4049/jimmunol.177.10.7184
  15. Coveney A.P., Wang W., Kelly J., Liu J.H., Blankson S., Wu Q.D., Redmond H.P., Wang J.H. // Sci. Rep. 2015. V. 5. P. 13694. https://doi.org/10.1038/srep13694
  16. Bolhassani A., Rafati S. // Exp. Rev. Vaccines. 2008. V. 8. P. 1185–1199. https://doi.org/10.1586/14760584.7.8.1185
  17. Hsu J.H., Yang R.C., Lin S.J., Liou S.F., Dai Z.K., Yeh J.L., Wu J.R. // Shock. 2014. V. 42. P. 540–547. https://doi.org/10.1097/SHK.0000000000000254
  18. Butcher S.K., O’Carroll C.E., Wells C.A., Carmody R.J. // Front. Immunol. 2018. V. 9. P. 933. https://doi.org/10.3389/fimmu.2018.00933
  19. Fritz J.H., Girardin S.E., Fitting C., Werts C., Mengin-Lecreulx D., Caroff M., Cavaillon J.M., Philpott D.J., Adib-Conquy M. // Eur. J. Immunol. 2005. V. 35. P. 2459–2470. https://doi.org/10.1002/eji.200526286
  20. Wang J., Djudjaj S., Gibbert L., Lennartz V., Breitkopf D.M., Rauen T., Hermert D., Martin I.V., Boor P., Braun G.S., Floege J., Ostendorf T., Raffetseder U. // J. Cell. Mol. Med. 2017. V. 12. P. 3494–3505. https://doi.org/10.1111/jcmm.13260
  21. Hu J., Wang G., Liu X., Zhou L., Jiang M., Yang L. // PLoS One. 2014. V. 9. e87528. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0087528
  22. Xiong Y., Medvedev A.E. // J. Leukoc. Biol. 2011. V. 90. P. 1141–1148. https://doi.org/10.1189/jlb.0611273
  23. Savinov G.V., Shepelyakovskaya A.O., Boziev Kh.M., Brovko F.A., Laman A.G. // Biochemistry (Moscow). 2014. V. 79. P. 131–138. https://doi.org/10.1134/S0006297914020060
  24. Livak K.J., Schmittgen T.D. // Methods. 2001. V. 25. P. 402–408. https://doi.org/10.1006/meth.2001.1262

Дополнительные файлы


© Л.Г. Алексеева, А.Г. Ламан, Е.А. Мещерякова, А.О. Шепеляковская, Ф.А. Бровко, В.Т. Иванов, 2023