Properties of Extracellular Protease — Regulator of Hemostasis Produced by Micromycete Aspergillus tabacinus
- Authors: Lavrenova V.N.1, Kreyer V.G.1, Savkovic Z.2, Osmolovskiy A.A.1
-
Affiliations:
- Lomonosov Moscow State University
- University of Belgrade
- Issue: Vol 60, No 1 (2024)
- Pages: 66-71
- Section: Articles
- URL: https://medjrf.com/0555-1099/article/view/674576
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109924010076
- EDN: https://elibrary.ru/HCNICP
- ID: 674576
Cite item
Abstract
The extracellular protease with protein C-like and plasmin-like activities was isolated from the culture fluid of the micromycete A. tabacinus BEOFB3260m. It has been established that A. tabacinus extracellular protease is a non-glycosylated serine protease with mol. weight about 30 kDa. The enzyme is active and stable at temperature of 25–37°, active at pH 7.0–12.0 and stable at pH 3.0–12.0 and is a perspective candidate for new anticoagulant drugs development.
Full Text

About the authors
V. N. Lavrenova
Lomonosov Moscow State University
Author for correspondence.
Email: pkviktoria@mail.ru
Faculty of Biology
Russian Federation, Moscow, 119234V. G. Kreyer
Lomonosov Moscow State University
Email: pkviktoria@mail.ru
Faculty of Biology
Russian Federation, Moscow, 119234Z. Savkovic
University of Belgrade
Email: pkviktoria@mail.ru
Faculty of Biology
Serbia, BelgradeA. A. Osmolovskiy
Lomonosov Moscow State University
Email: pkviktoria@mail.ru
Faculty of Biology
Russian Federation, Moscow, 119234References
- Li T., Yuan D., Yuan J. // Adv. Exp. Med. Biol. 2020. V. 1177. P. 101–131.
- Barzkar N., Jahromi S. T., Vianello F. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 1. P. 46. https://doi.org/10.3390/md20010046
- Zhang S., Wang Y., Zhang N., Sun Z., Shi Y., Cao X., Wang H. // Food Technol. Biotechnol. 2015. V. 53. № 2. P. 243–248.
- Duan Y., Katrolia P., Zhong A., Kopparapu N. K. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2022. V. 52. № 9. P. 1008–1018.
- Zhao L., Lin X., Fu J., Zhamg J., Tang W., He Z. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 6. P. 356. https://doi.org/10.3390/md20060356
- Батомункуева Б. П., Егоров Н. С. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 602–606.
- Осмоловский А. А., Звонарева Е. С., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2014. Т. 40. № 6. С. 688–694.
- Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2015. Т. 41. № 5. С. 559–564.
- Laemly U. K. // Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680–685.
- Hu Y., Yu D., Wang Z., Hou J., Tyagi R., Liang Y., Hu Y. // Scientific Reports. 2019. V. 9. № 9235. https://doi.org/10.1038/s41598-019-45686-y
- Thornton D. J., Carlstedt I., Sheehan J. K. // Methods Mol. Biol. 1994. V. 32. P. 119–128.
- Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 195–200.
- Proteolytic Enzymes. A practical approach. / Ed. R. Beynon, J. S. Bond. Oxford: Oxford Univ. Press, 2001. 340 p.
- Biaggio R. T., Silva R. R., Rosa N. G., Leite R. S., Arantes E. C., Cabral T. P., Juliano M. A., Juliano L., Cabral H. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2016. V. 46. № 3. P. 298–304.
- Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Кураков А. В., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия микробиология. 2015. Т. 51. № 1. С. 86–92.
- Das A. K., Bellizzi J. J., Tandel S., Biehl E., Clardy J., Hofmann S. L. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 31. P. 23847–23851.
- Richmond G. S., Smith T. K. // Biochem. J. 2007. V. 405. № 2. P. 319–329.
- Chakrabarti S. K., Matsumura N., Ranu R. S. // Curr. Microbiol. 2000. V. 40. № 4. P. 239–244.
- Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Баранова Н. А., Котова И. Б., Крейер В. Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2023. Т. 59. № 4. С. 369–375.
Supplementary files
