Биосинтез метионина в микроорганизмах: о-ацетилгомосерин-сульфгидрилаза – основной фермент пути прямого сульфгидрилирования (обзор)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Биосинтез метионина в большинстве микроорганизмов осуществляется двумя альтернативными путями. Каждый путь катализируется независимыми ферментами и регулируется по механизму обратной связи метионином. Путь транссульфурилирования включает образование промежуточного продукта цистатионина, а в качестве источника серы выступает цистеин. Ферменты этого метаболического пути подробно охарактеризованы. Путь прямого сульфгидрилирования подразумевает синтез гомоцистеина с участием неорганического источника серы напрямую из О-ацетилгомосерина и является преобладающим в большинстве классов бактерий. Предметом настоящего обзора являются свойства и функционирование одного из наименее изученных ферментов пути прямого сульфгидрилирования – О-ацетилгомосерин-сульфгидрилазы. Глубокое понимание механизмов, контролирующих субстратную и реакционную специфичность О-ацетилгомосерин-сульфгидрилазы, является необходимым шагом рационального редизайна фермента с целью создания перспективного катализатора для синтеза метионина и его производных, а также, в комплексе с кристаллографическими данными, для разработки новых антимикробных соединений на основе эффективных ингибиторов фермента.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. В. Куликова

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

Е. А. Морозова

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

А. Д. Лыфенко

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

В. С. Коваль

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

Н. В. Ануфриева

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

П. Н. Сольев

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

С. В. Ревтович

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Email: vitviku@yandex.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Cavuoto P., Fenech M.F. // Cancer Treat. Rev. 2012. V. 38. P. 726–736.
  2. Finkelstein J.D. // J. Nutr. Biochem. 1990. V. 1. P. 228–237.
  3. Stipanuk M.H. // Annu. Rev. Nutr. 2004. V. 24. P. 539–577.
  4. Locasale J.W. // Nat. Rev. Cancer. 2013. V. 13. P. 572–583.
  5. Neubauer C., Landecker H. // Lancet Planet Health. 2021. V. 5. P. 560–569.
  6. François J.M. // Biotechnol. Adv. 2023. V. 19. P. 108259. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2023.108259
  7. Born T.L., Blanchard J.S. // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 14416–14423.
  8. Clausen T., Huber R., Laber B., Pohlenz H.D., Messerschmidt A. // J. Mol. Biol. 1996.V. 262. P. 202–224.
  9. Ferla M.P., Patrick W.M. // Microbiology. 2014. V. 160. P. 1571–1584.
  10. Foglino M., Borne F., Bally M., Ball G., Patte J. // Microbiology. 1995. V. 141. P. 431–439.
  11. Vermeij P., Kertesz M.A. // J. Bacteriol. 1999. V. 181. P. 5833–5837.
  12. Hwang B.J., Kim Y., Kim H.B., Hwang H.J., Kim J.H., Lee H.S. // Mol. Cells. 1999. V. 9. P. 300–308.
  13. Hwang B.J., Yeom H.J., Kim Y., Lee H.S. // J. Bacteriol. 2002. V. 184. P. 1277–1286.
  14. Lee H., Hwang B. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 62. P. 459–467.
  15. Belfaiza J., Martel A., Margarita D., Saint Girons I. // J. Bacteriol. 1998. V. 180. P. 250–255.
  16. Picardeau M., Bauby H., Saint Girons I. // FEMS Microbiol. Lett. 2003. V. 225. P. 257–262.
  17. Yamagata S., Ichioka K., Goto K., Mizuno Y., Iwama T. // J. Bacteriol. 2001. V. 183. P. 2086–2092.
  18. Shimizu H., Yamagata S., Masui R., Inoue Y., Shibata T., Yokoyama S. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1549. P. 61–72.
  19. Yoshida Y., Negishi M., Nakano Y. // FEMS Microbiol. Lett. 2003. V. 221. P. 277–284.
  20. Bairoch A. // Nucleic Acids Res. 2000. V. 28. P. 304–305.
  21. UniProt Consortium // Nucleic Acids Res. 2023. V. 51 (D1). D523–D531.
  22. Auger S., Yuen W.H., Danchin A., Martin-Verstraete I. // Microbiology. 2002. V. 148. P. 507–518.
  23. Farsi A., Lodha P.H., Skanes J.E., Los H., Kalidindi N., Aitken S.M. // Biochem. Cell Biol. 2009. V. 87. P. 445–457.
  24. Shim J., Shin Y., Lee I., Kim S.Y. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2017. V. 159. P. 153–177.
  25. Aitken S.M., Kim D.H., Kirsch J.F. // Biochemistry. 2003. V. 42. P. 11297–11306.
  26. Omura H., Ikemoto M., Kobayashi M., Shimizu S., Yoshida T., Nagasawa T. // J. Biosci. Bioeng. 2003. V. 96. P. 53–58.
  27. Kulikova V.V., Revtovich S.V., Bazhulina N.P., Anufrieva N.V., Kotlov M.I., Koval V.S. et al. // IUBMB Life. 2019. V. 71. P. 1815–1823.
  28. Brewster J.L., Pachl P., McKellar J.L., Selmer M., Squire C.J., Patrick W.M. // J. Biol. Chem. 2021. V. 296. P. 100797.
  29. Ferla M.P., Brewster J.L., Hall K.R., Evans G.B., Patrick W.M. // Mol. Microbiol. 2017. V. 105. P. 508–524.
  30. Krishnamoorthy K., Begley T.P. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V.133. P. 379–386.
  31. Brzywczy J., Yamagata S., Paszewski A. // Acta Biochim. Pol. 1993. V. 40. P. 421–428.
  32. Bolten C.J., Schröder H., Dickschat J., Wittmann C.J. // Microbiol. Biotechnol. 2010. V. 20. P. 1196–1203.
  33. Ma Y., Biava H., Contestabile R., Budisa N., di Salvo M.L. // Molecules. 2014. V. 19. P. 1004–1022.
  34. Dauplais M., Bierla K., Maizeray C., Lestini R., Lobinski R., Pierre Plateau P. et al. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22: 2241. https://doi.org/10.3390/ijms22052241.
  35. Iwama T., Hosokawa H., Lin W., Shimizu H., Kawai K., Yamagata S. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2004. V. 68. P. 1357–1361.
  36. Yamagata S. // J. Biochem. 1971. V. 70. P. 1035–1045.
  37. Kulikova V.V., Anufrieva N.V., Kotlov M.I., Morozova E.A., Koval V.S., Belyi Y.F. et al. // Protein Expr. Purif. 2021. V. 180. P. 105810.
  38. Aitken S.M., Kirsch J.F. // Arch. Biochem. Biophys. 2005. V. 433. P. 166–175.
  39. Brzovic P., Holbrook E.L., Greene R.C., Dunn M. // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 442–451.
  40. Kerr D.S. // J. Biol. Chem. 1971. V. 246. P. 95–102.
  41. Hwang B.J., Park S.D, Kim Y., Kim P., Lee H.S. // J. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 17. P. 1010–1017.
  42. Messerschmidt A., Worbs M., Steegborn C., Wahl M. C., Huber R., Laber B., Clausen T. // Biol. Chem. 2003. V. 384. P. 373–386.
  43. Aitken S.M., Lodha P.H., Morneau, D.J.K. // Biochim. Biophys. Acta. 2011. V. 814. P. 1511–1517.
  44. Lodha P.H., Jaworski A.F., Aitken S.M. // Protein Sci. 2010. V. 19. P. 383–391.
  45. Куликова В.В., Ревтович C.В., Лыфенко А.Д., Морозова Е.А., Коваль В.С., Бажулина Н.П. и др. // Биохимия. 2023. T. 88. C. 737–747.
  46. Clausen T., Huber R., Laber B., Pohlenz H.-D., Messerschmidt A. // J. Mol. Biol. 1996. V. 262. P. 202–224.
  47. Clausen T., Huber R., Messerschmidt A., Pohlenz H.D., Laber B. // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 12633–12643.
  48. Clausen T., Huber R., Prade L., Wahl M.C., Messerschmidt A. // EMBO J. 1998. V. 23. P. 6827–6838.
  49. Steegborn C., Messerschmidt A., Laber B., Streber W., Huber R., Clausen T. // J. Mol. Biol. 1999. V. 290. P. 983–996.
  50. Breitinger U., Clausen T., Ehlert S., Huber R., Laber B., Schmidt F. et al. // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 631–642.
  51. Tran T.., Krishnamoorthy K., Begley T.P., Ealick S.E. // ActaCryst. 2011. V. D67. P. 831–838.
  52. Baugh L., Phan I., Begley D.W., Clifton M.C., Armour B. et al. // Tuberculosis (Edinb). 2015. V. 95. P. 142–148.
  53. Wahl M.C., Huber R., Prade L., Marinkovic S., Messerschmidt A., Clausen T. // FEBS Lett. 1997. V. 414. P. 492–496.
  54. Ревтович С.В., Морозова Е.А., Ануфриева Н.В., Котлов М.И., Белый Ю.Ф., Демидкина Т.В. // Докл. АН. 2012. Т. 445. № 2. С. 214–220.
  55. Ануфриева Н.В., Морозова Е.А., Ревтович С.В., Бажулина Н.П., Тимофеев В.П., Ткачев Я.В. и др. // Acta Naturae. 2022. T. 14. C. 4–15.
  56. Ngo H.-P.-T., Kim J.-K., Kim S.-H., Pham T.-V., Tran T.-H., Nguyen D.-D., Kim J.-G., Chung S., Ahn Y.-J., Kang L.-W. // Acta Crystallogr. Sect. F. 2012. V. 68. P. 1515–1517.
  57. Mondal S., Das Y.B., Chatterjee S.P. // Folia Microbiol (Praha). 1996. V. 41. P. 465–472.
  58. Hacham Y., Gophna, U., Amir, R. // Mol. Biol. Evol. 2003. V. 20. P. 1513–1520.
  59. Gophna U., Bapteste E., Doolittle W.F., Biran D., Ron E.Z. // Gene. 2005. V. 1. P. 48–57.
  60. Jankowski J., Ognik K., Konieczka P., Dariusz Mikulski D. // Poult. Sci. 2020. V. 99. P. 4730–4740.
  61. Konieczka P., Tykałowski B., Ognik K., Kinsner M., Szkopek D., Wójcik et al. // Vet. Res. 2022. V. 26 P. 59. https://doi.org/10.1186/s13567-022-01080-7.
  62. Navik U., Sheth V.G., Khurana A., Jawalekar S.S., Allawadhi P., Gaddam R.R., Bhatti J.S., Tikoo K. // Ageing Res. Rev. 2021. V. 72. P. 101500.
  63. Li Y., Cong H., Liu B., Song J., Sun X., Zhang J., Yang Q. // Antonie Van Leeuwenhoek. 2016. V. 109. P. 1185–1197.
  64. Kumar D., Gomes J. // Biotechnol Adv. 2005. V. 23. P. 41–61.
  65. Hashimoto S.-I. // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2017. V. 159. P. 15–34.
  66. Eliot A. C., Kirsch J. F. // Annu. Rev. Biochem. 2004. V. 73. P. 383–415.
  67. Paiardini A., Contestabile R., Buckle A.M., Cellini B. // Biomed. Res. Int. 2014. Article ID856076. https://doi.org/10.1155/2014/856076.
  68. Omura H., Ikemoto M., Kobayashi M., Shimizu S., Yoshida T., Nagasawa T. // J. Biosci. Bioeng. 2003. V. 96. P. 53–58.
  69. Di Salvo M.L., Fesko K., Phillips R.S., Contestabile R. // Front. Bioeng. Biotechnol. 2020. V. 8. Article ID52.https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00052.
  70. Ravikumar Y., Nadarajan S.P., Yoo T.H., Lee C.-S., Yun H. // Biotechnol. J. 2015. V. 10. P. 1862–1876.
  71. Ковалева Г.Ю., Гельфанд М.С. // Молекулярная биология. 2007. Т. 41. № 1. C. 139–150.
  72. Park S.D., Lee J.Y., Sim S.Y., Kim Y., Lee H.S. // Metab. Eng. 2007. V. 9. P. 327–336.
  73. Han G., Hu X., Qin T., Li Y., Wang X. // Enzyme Microb. Technol. 2016. V. 83. P. 14–21.
  74. Qin T., Hu X., Hu J., Wang X. // Biotechnol. Appl. Biochem. 2015. V. 62. P. 563–573.
  75. Gruzdev N., Hacham Y., Haviv H., Stern I., Gabay M., Bloch I. et al. // Microbial Cell Factories. 2023. V. 22:151 https://doi.org/10.1186/s12934-023-02150-x
  76. Wang H., Li Y., Che Y., Yang D., Wang Q., Yang H. et al. // J. Agric. Food Chem. 2021. V. 69. P. 7932–7937.
  77. Ким С.Й., Син Й.Ю., Сео Ч.И., Сон С.К., Хео И.К., Ли Х.Д., Ким Д.Е., Ким Х.А., Бае Д.Й., На К.Х. Патент РФ 2011. № 2 573 928 C2.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Биосинтез метионина в микроорганизмах.

Скачать (75KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Схема реакции γ-замещения, катализируемой OAHS.

Скачать (12KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Выравнивание аминокислотных последовательностей OAHS из Campylobacter jejuni (Cje; 4OC9), Mycobacterium marinum (Mma; B2HDS7), T. maritima (Tma; Q9WZY4), T. thermophilus (Tth1; Q5SK88 и Tth2; Q5SJ58), W. succinogenes (Wsu; Q7M9C8), Clostridium novyi (Cno; A0A5B8NEI4), Clostridium difficile (Cdi; A0A1L7H895), L. meyeri (Lme; P94890), M. tuberculosis (Mtu; L7N4M1), Saccharomyces cerevisiae (Sce; P06106). Консервативные остатки отмечены черным. Последовательности ферментов с известными 3D структурами отмечены вертикальной линией; треугольниками отмечены функциональные остатки активного центра.

Скачать (273KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Предполагаемый механизм реакции γ-замещения, катализируемой OAHS.

Скачать (51KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Тетрамерная организация OAHS на примере структуры фермента из T. thermophilus (pdb код 2ctz).

Скачать (74KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Наложение полипептидных цепей (а) пространственных структур OASH из разных микроорганизмов: C. jejuni OAHS (pdb код 4OC9) – темно-синий, M. marinum OASH (pdb код 4KAM) – голубой, T. maritima OASH (pdb код 7KB1) – пурпурный, T. thermophilus OASH (pdb код 2CTZ) – зеленый, T. thermophilus OASH (pdb код 2CB1) – темно-зеленый, W. succinogenes OASH (pdb код 3RI6) – оранжевый; (б) пространственных структур ферментов подкласса CBL: T. maritima OASH (pdb код 7KB1) – оранжевый, Citrobacter freundii метионин γ-лиаза МГЛ (pdb код 2RFV) – темно-синий, Arabidopsis thaliana CBL (pdb код 1IBJ) – голубой, Nicotiana tabacum CGS (pdb код 1I41) – зеленый, S. cerevisiae цистатионин γ-лиаза (pdb код 1N8P) – пурпурный. Овалом выделен уникальный фрагмент, характерный для фермента OASH.

Скачать (32KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Схема взаимодействий α,β–ненасыщенного кетимина с аминокислотными остатками активного центра OAHS (нумерация T. maritima). Аминокислотные остатки соседнего мономера обозначены звёздочкой. Штриховыми линиями показаны водородные связи, штрих-пунктирными – π-взаимодействия.

Скачать (46KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Спектры поглощения OAHS из C. difficile (а) и C. novyi (б) при рН 7.5.

Скачать (18KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024