Адаптация эритроцитов: роль гемоглобина, оксида азота и метилглиоксаля

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Все живые системы характеризуются такими фундаментальными свойствами, как способность к адаптации и саморегуляции. Безъядерные эритроциты млекопитающих также обладают способностью к адаптации к внешним воздействиям, но их регуляторные возможности ограничиваются цитоплазматическими механизмами, включающими фазовые переходы белков и мембран. Это один из древнейших механизмов приспособления живых систем к условиям внешней и внутренней среды. Эритроциты при изменении состава цитоплазмы, старении и энергетическом истощении претерпевают обратимую морфофункциональную трансформацию, переход из дискоцита в эхиноцит. Происходящие при этом сдвиги метаболизма соответствуют комплексу универсальных изменений, возникающих при переходе эритроцита в состояние метаболического угнетения. Как правило, эхиноцитоз рассматривают как патологический процесс, предшествующий эриптозу и гемолизу. Однако его можно рассматривать и как первый этап реализации универсальной программы пассивной адаптации клетки, конечной целью которой является переход в состояние анабиоза. Энергетический статус эритроцита определяется равновесием между растворимой и мембраносвязанной формами гемоглобина (Hb). Вещества с выраженными электрофильными свойствами – оксид азота и метилглиоксаль, влияющие на это равновесие, могут индуцировать переход эритроцита из одного метаболического состояния в другое. Механизм их действия во многом связан с модификацией тиоловых групп белков мембраны и цитоскелета, а также реакционноактивных SH-групп Hb. Представляется актуальным рассмотрение влияния этих метаболитов на состояние гемоглобина и эритроцитов.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. В. Космачевская

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, Москва, 119071

А. Ф. Топунов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, Москва, 119071

Список литературы

  1. Kamada T., Tokuda S., Aozaki S., Otsuji S. // J. Appl. Physiol. 1993. V. 74. P. 354–358.
  2. Parthasarathi K., Lipowsky H.H. // Am. J. Physiol. 1999. V. 277. P. H2145–H2157.
  3. Petibois C., Deleris G. // Arch. Med. Res. 2005. V. 36. P. 524–531.
  4. Mohandas N., Gallagher P.G. // Blood. 2008. V. 112. P. 3939–3948.
  5. Karaman Yu.K., Novgorodtseva T.P., Zhukova N.V. // International Journal of Applied and Fundamental Research. 2009. V. 2. P. 15–16.
  6. Зайцева О.И., Петрова И.А., Эверт Л.С., Колодяжная Т.А., Деревцова С.Н. // Вестник новых медицинских технологий. 2013. Т. 20. № 2. С. 69–72.
  7. Martusevich A.A., Deryugina A.V., Martusevich A.K. // Journal of Stress Physiology & Biochemistry. 2016. V. 12. № 3. P. 5–11.
  8. Barshtein G., Livshits L., Gural A., Arbell D., Barkan R., Pajic-Lijakovic I., Yedgar S. // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. № 11. e5814. https://doi.org/10.3390/ijms25115814
  9. Sae-Lee W., McCafferty C.L., Verbeke E.J., Havugimana P.C., Papoulas O., McWhite C.D., et al. // Cell. Rep. 2022. V. 40. № 3. e111103. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2022.111103
  10. Насонов Д.Н. Местная реакция протоплазмы и распространяющееся возбуждение. М.: Изд-во Академии наук СССР, 1962. 426 c.
  11. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. 318 с.
  12. Matveev V.V. // Cell. Mol. Biol. 2005. V. 51. P. 715–723.
  13. Jin X., Zhang Y., Wang D., Zhang X., Li Y., Wang D., Liang Y., Wang J., Zheng L., Song H., Zhu X., Liang J., Ma J., Gao J., Tong J., Shi L. // iScience. 2024. V. 27. № 4. e109315. https://doi.org/10.1016/j.isci.2024.109315
  14. Сент-Дьёрдьи А. Биоэлектроника. Исследование в области клеточной регуляции, защитных механизмов и рака. М.: Мир, 1971. 80 с. (Szent-Györgyi A. Bioelectronics: A Study in Cellular Regulations, Defense, and Cancer. New York: Academic Press, 1968. 89 p.)
  15. Lang E., Lang F. // Bio Med. Res. Int. 2015. V. 2015. e513518. https://doi.org/10.1155/2015/513518
  16. Mihailescu M.-R., Russu I.M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. № 7. P. 3773–3777.
  17. Benesch R.E., Benesch R. // Biochemistry. 1962. V. 1. № 5. P. 735–738.
  18. Morell S.A., Hoffman P., Ayers V.E., Taketa F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1962. V. 48. P. 1057–1061.
  19. Aboluwoye C.O., Adebayo E.A., Egunlusi D., Tijani K., Bolaji S., Olayinka S. // Bull. Chem. Soc. Ethiop. 1998. V. 12. P. 17–25.
  20. Chu H., Breite A., Ciraolo P., Franco R.S., Low P.S. // Blood. 2008. V. 111. № 2. P. 932–938.
  21. Agroyannis B., Dalamangas A., Tzanatos H., Fourtounas C, Kopelias I., Koutsikos D.J. // Appl. Physiol. 1985. V. 80. № 2. P. 711–712.
  22. Reinhart W.H., Schulzki T. // Clin. Hemorheol. Microcirc. 2011. V. 49. № 1–4. P. 451–461.
  23. Chowdhury A., Dasgupta R., Majumder S.K. // J. Biomed. Opt. 2017. V. 22. № 10. P. 1–9.
  24. Мороз В.В., Голубев А.М., Черныш А.М., Козлова Е.К., Васильев Б.Ю., Гудкова О.Е. и др. // Общая реаниматология. 2012. Т. 8. С. 5–12.
  25. Mustafa I., Marwani A.A., Nasr K.M., Kano N.A., Hadwan T. // BioMed. Res. Int. 2016. V. 2016. e4529434. https://doi.org/10.1155/2016/4529434
  26. Кидалов В.Н., Сясин Н.И., Хадарцев А.А. // Вестник новых медицинских технологий. 2005. Т. 7. С. 6–10.
  27. Chowdhury A., Dasgupta R., Majumder S.K. // J. Biomed. Opt. 2017. V. 22. № 10. P. 1–9.
  28. Kosmachevskaya O.V., Novikova N.N., Yakunin S.N., Topunov A.F. // Biochemistry (Mosc.). 2024. V. 89. Suppl. 1. P. S180–S204.
  29. Bychkova V.E., Dolgikh D.A., Balobanov V.A., Finkelstein A.V. // Molecules. 2022. V. 27. № 14. e4361. https://doi.org/10.3390/molecules27144361.
  30. Gupta M.N., V.N. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 3. e2424. https://doi.org/10.3390/ijms24032424
  31. Iram A., Alam T., Khan J.M., Khan T.A., Khan R.H., Naeem A. // PLoS One. 2013. V. 8. № 8. e72075. https://doi.org/10.1371/journal.pone.007207
  32. Dave S., Mahajan S., Chandra V., Gupta P. // Int. J. Biol. Macromol. 2011. V. 49. № 4. P. 536–542.
  33. Iram A., Naeem A. // Arch. Biochem. Biophys. 2013. V. 533. P. 69–78.
  34. Samuel P.P., White M.A., Ou W.C., Case D.A., Phillips Jr. G.N., Olson J.S. // Biophys. J. 2020. V. 118. № 6. P. 1381–1400.
  35. Jennings P.A., Wright P.E. // Science. 1993. V. 262. P. 892–896.
  36. Rifkind J.M., Abugo O., Levy A., Heim J. // Methods Enzymol. 1994. V. 231. P. 449–480.
  37. Culbertson D.S., Olson J.S. // In: Protein Folding and Metal Ions: Mechanisms, Biology, Disease. / Ed. P. Wittung-Stafshede, C.M. Gomes. Abingdon-on-Thames, UK: Taylor and Francis, 2010. P. 97–122.
  38. Андреюк Г.М., Кисель М.А. // Биоорганическая химия. 1997. Т. 23. № 4. С. 290–293.
  39. Ioannou A., Varotsis C. // PLoS One. 2017. V. 12. e0188095. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0188095
  40. Arnold E.V., Bohle D.S., Jordan P.A. // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 4750–4756.
  41. Shikama K. // Chem. Rev. 1998. V. 98. P. 1357–1373.
  42. Sugawara Y., Kadono E., Suzuki A., Yukuta Y., Shibasaki Y., Nishimura N. et al. // Acta Physiol. Scand. 2003. V. 179. P. 49–59.
  43. Vergara A., Vitagliano L., Verde C., di Prisco G., Mazzarella L. // Methods Enzymol. 2008. V. 436. P. 425–444.
  44. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Blindar V.N., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2019. V. 55. № 2. P. 83–98.
  45. Браун А.Д., Моженок Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Л.: Наука, 1987. 232 с.
  46. Calabrese V., Cornelius C., Dinkova-Kostova A.T., Calabrese E.J., Mattson M.P. // Antioxid. Redox Signal. 2010. V. 13. P. 1763–1811.
  47. Agathokleous E., Liu C.-J., Calabrese E.J. // Soil & Environmental Health. 2023. V. 1. № 1. e100003. https://doi.org/10.1016/j.seh.2023.100003
  48. Agutter. // 2007. V. 29. № 4. P. 324–333.
  49. Kruchinina M.V., Gromov A.A. // Ateroscleroz. V. 18. № 2. P. 165–179.
  50. Huisjes R., Bogdanova A., van Solinge W.W., Schiffelers R.M., Kaestner L., van Wijk R. // Front. Physiol. 2018. V. 9. e656. https://doi.org/10.3389/fphys.2018.00656
  51. Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Biochemistry (Moscow). 2018. V. 83. № 12–13. P. 1575–1593.
  52. O’Neill J.S., Reddy A.B. // Nature. 2011. V. 469. P. 498–503.
  53. Cho C.S., Yoon H.J., Kim J.Y., Woo H.A., Rhee S.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. P. 12043–12048.
  54. Henslee E.A., Crosby P., Kitcatt S.J., Parry J.S.W., Bernardini A., Abdallat R.G., et al. // Nat. Commun. 2017. V. 8. № 1. e1978. https://doi.org/10.1038/s41467-017-02161-4
  55. Mishra K., Chakrabarti A., Das P.K. // J. Phys. Chem. B. 2017. V. 121. P. 7797–7802.
  56. Welbourn E.M., Wilson M.T., Yusof A., Metodiev M.V., Cooper C.E. // Free Radic. Biol. Med. 2017. V. 103. P. 95–106.
  57. Shimo H., Arjunan S.N.V., Machiyama H., Nishino T., Suematsu M., Fujita H., et al. // PLoS Comput. Biol. 2015. V. 11. № 6. e1004210. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004210
  58. Sega M.F., Chu H., Christian J., Low P.S. // Biochem. 2012. V. 51. P. 3264–3272.
  59. Sharma R., Premachandra B.R. // Biochem. Med. Metab. Biol. 1991. V. 46. P. 33–44.
  60. Chan E., Desforges J.F. // Br. J. Haematol. 1976. V. 33. № 3. P. 371–378.
  61. Datta P., Chakrabarty S., Chakrabarty A., Chakrabarty A. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1778. P. 1–9.
  62. Demehin A.A., Abugo O.O., Jayakumar J.R., Rifkind J.M. // Biochem. 2002. V. 41. P. 8630–8637.
  63. Sullivan S.G., Stern A. // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 774. P. 215–220.
  64. Zavodnik I.B., Lapshina E.A., Rekawiecka K., Zavodnik L.B., Bartosz G., Bryszewska M. // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1421. P. 306–316.
  65. Nagababu E., Mohanty J.G., Bhamidipaty S., Ostera G.R., Rifkind J.M. // Life Sci. 2010. V. 86. P. 133–138.
  66. Kriebardis A.G., Antonelou M.H., Stamoulis K.E., Economou-Petersen E., Margaritis L.H., Papassideri I.S. // J. Cell. Mol. Med. 2007. V. 11. P. 148–155.
  67. Luneva O.G., Sidorenko S.V., Ponomarchuk O.O., Tverskoy A.M.,Cherkashin A.A., Rodnenkov O.V. et al. // Cell. Physiol. Biochem. 2016. V. 39. № 1. P. 81–88.
  68. Castagnola M., Messana I., Sanna M.T., Giardina B. // Blood Transfus. 2010. V. 8. P. 53–58.
  69. Jarolim P., Lahav M., Liu S.C., Palek J. // Blood. 1990. V. 76. P. 2125–2131.
  70. Knutton S., Finean J.B., Coleman R., Limbrick A.R. // J. Cell Sci. 1970. V. 7. P. 357–371.
  71. Комиссарчик Я.Ю., Левин С.В., Свиридов Б.Е., Сабаляускас И.Ю., Айдитите Г.С. // Общие механизмы клеточных реакций на повреждающие воздействия”. Л.: Институт цитологии, 1977. С. 29–31.
  72. Шперлинг И.А., Рязанцева Н.В., Куприна Н.П., Филиппова О.Н., Рогов О.А., Акимова В.В., Бас В.В. // Современные наукоемкие технологии. 2004. №. 6. С. 104.
  73. Ferru E., Giger K., Pantaleo A., Campanella E., Grey J., Ritchie K., Vono R., Turrini F., Low P.S. // Blood. 2011. V. 117. P. 5998–6006.
  74. Pantaleo A., Ferru E., Pau M.C., Khadjavi A., Mandili G., Mattè A. et al. // Oxid. Med. Cell. Longev. 2016. V. 2016. e6051093. https://doi.org/10.1155/2016/6051093
  75. Chu H., Low P.S. // Biochem. J. 2006. V. 400. P. 143–151.
  76. Weber R.E., Voelter W., Fago A., Echner H., Campanella E., Low P.S. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2004. V. 287. P. 454–464.
  77. Weed R.I., LaCelle P.L., Merrill E.W. // J. Clin. Invest. 1969. V. 48. P. 795–809.
  78. Атауллаханов Ф.И., Корунова Н.О., Спиридонов И.С., Пивоваров И.О. // Биологические мембраны. 2009. Т. 26. С. 163–179.
  79. Dybas J., Bokamper M.J., Marzec K.M., Mak P.J. // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 2020. V. 239. e118530. https://doi.org/10.1016/j.saa.2020.118530
  80. Alayash A.I. // Lab. Invest. 2021. V. 1. P. 4–11.
  81. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Novikova N.N., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2020. V. 56. № 5. P. 512–520.
  82. Gladwin M.T., Ognibene F.P., Pannell L.K., Nichols J.S., Pease-Fye M.E., Shelhamer J.H., Schechter A.N. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 18. P. 9943–9948.
  83. Stamler J.S., Singel D.J., Piantadosi C.A. // Nat. Med. 2008. V. 14. P. 1008–1009.
  84. Huang K.T., Keszler A., Patel N., Patel R.P., Gladwin M.T., Kim-Shapiro D.B., Hogg N. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 31126–31131.
  85. Xu X., Cho M., Spencer N.Y., Patel N., Huang Z., Shields H. et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. P. 11303–11308.
  86. Isbell T.S., Sun C.W., Wu L.C., Teng X., Vitturi D.A., Branch B.G., et al. // Nat. Med. 2008. V. 14. P. 773–777.
  87. Vitturi D.A., Sun C.-W., Harper V.M., Thrash-Williams B., Cantu-Medellin N., Chacko B.K., et al. // Free Radic. Biol. Med. 2013. V. 55. P. 119–129.
  88. Balagopalakrishna C., Abugo O.O., Horsky J., Manoharan P.T., Nagababu E., Rifkind J.M. // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 13194–13202.
  89. Bonaventura C., Godette G., Tesh S., Holm D.E., Bonaventura J., Crumbliss A.L. et al. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 5499–5507.
  90. Jacob H.S., Brain M.C., Dacie J.V. // J. Clin. Invest. 1968. V. 47. № 12. P. 2664–2677.
  91. Giles N.M., Watts A.B., Giles G.I., Fry F.H., Littlechild J.A., Jacob C. // Chem. Biol. 2003. V. 10. P. 677–693.
  92. Paulsen C.E., Carroll K.S. // Chem. Rev. 2013. V. 113. № 7. P. 4633–4679.
  93. Novikova N.N., Kovalchuk M.V., Yurieva E.A., Konovalov O.V., Stepina N.D., Rogachev A.V. et al. // J. Phys. Chem. B. 2019. V. 123. № 40. P. 8370–8377.
  94. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A., Vanin A.F., Topunov А.F. // Methods Enzymol. 2008. V. 436. P. 445–461.
  95. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Ruuge E.K., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 1. e168. https://doi.org/10.3390/ijms24010168
  96. Bosworth C.A., Toledo J.C.Jr., Zmijewski J.W., Li Q., Lancaster J.R. Jr. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 4671–4676.
  97. Vanin A.F. Dinitrosyl Iron Complexes as a “Working Form” of Nitric Oxide in Living Organisms. Cambridge, UK: Cambridge Scholars Publishing, 2019. 266 p. ISBN: 978-1-5275-3906-8
  98. Seth D., Hausladen A., Stamler J.S. // Antioxid. Redox Signal. 2020. V. 32. № 12. P. 803–816.
  99. Schlecht S., Fleming H., Parks K. // ChemRxiv. 2023. Preprint 2023–05–18. https://doi.org/10.26434/chemrxiv-2023-wb9m7
  100. Badior K.E., Casey J.R. // IUBMB Life. 2018. V. 70. P. 32–40.
  101. Matte A., Bertoldi M., Mohandas N., An X., Bugatti A., Brunati A.M. et al. // Free Radic. Biol. Med. 2013. V. 55. P. 27–35.
  102. Bayer S.B., Low F.M., Hampton M.B., Winterbourn C.C. // Free Radic. Res. 2016. V. 50. P. 1329–1339.
  103. Long M.J., Aye Y. // Chem. 2016. V. 29. № 10. P. 1575–1582.
  104. Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.B., Topunov A.F. // Biochemistry (Moscow). 2019. V. 84. Suppl. 1. P. S206–S224.
  105. Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.B., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2017. V. 53. № 3. P. 273–289.
  106. Hsiao H., ., ., ., . // 2019. V. 48. P. 9431–9453.
  107. Rabbani N., Thornalley P.J. // Diabetes. 2014. V. 63. P. 50–52.
  108. Kosmachevskaya O.V., Novikova N.N., Topunov A.F. // Antioxidants. 2021. V. 10. № 2. e253. https://doi.org/10.3390/antiox10020253
  109. Pugachenko I.S., Nasybullina E.I., Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.B., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2023. V. 59. № 5. P. 561–569.
  110. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Ruuge E.K., Кalenikova E.I., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 24. e17236. https://doi.org/10.3390/ijms242417236
  111. Shumaev K.B., Gubkina S.A., Vanin A.F., Burbaev D.Sh., Mokh V.P., Topunov A.V., Ruuge E.K. // Biophysics. 2013. V. 58. № 2. P. 172–177.
  112. Fu T.-T., Shen L. // Front. Pharmacol. 2022. V. 13. e850813. https://doi.org/10.3389/fphar.2022.850813
  113. Cheah I.K., Halliwell B. // Biochim. Biophys. Acta. 2012. V. 1822. P. 784–793.
  114. Malathy D., Anusha D., Karthika K., Punnagai K. // J. Clin. Diagn. Res. 2023. V. 17. № 7. P. FC01-FC05.
  115. Shumaev K.B., Gorudko I.V., Kosmachevskaya O., Grigoryeva D., Panasenko O.M., Vanin A. et al. // Oxid. Med. Cell. Longev. 2019. V. 2019. e2798154. https://doi.org/10.1155/2019/2798154.
  116. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Grachev D.I., Timoshin A.A., Topunov A.F., Lankin V.Z., Ruuge E.K. // Biochemistry (Moscow), Supplement Series B: Biomedical Chemistry. 2021. V. 15. № 4. P. 313–319.
  117. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Novikova N.N., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 24. e13649. https://doi.org/10.3390/ijms222413649
  118. Шамова E.B., Бичан О.Д., Дpозд Е.C., Гоpудко И.В., Чижик C.А., Шумаев К.Б. и др. // Биофизика. 2011. Т. 56. № 2. С. 265–271.
  119. Nicolay J.P., Liebig G., Niemoeller O.M., Koka S., Ghashghaeinia M., Wieder T. et al. // Pflugers Arch. 2008. V. 456. P. 293–305.
  120. Lankin V., Belova E., Tikhaze A.K. // Biophysics. V. 62. № 2. P. 252–255.
  121. Белых И.А., Воловельская Е.Л., Зинченко В.Д. // Проблемы криобиологии. 2007. Т. 17. С. 237–242.
  122. Шевченко О.Г. // Радиационная биология. Радиоэкология. 2014. Т. 4. С. 377–384.
  123. Tesoriere L., D’Arpa D., Conti S., Giaccone V., Pintaudi A.M., Livrea M.A. // Pineal Researsh. 1999. V. 27. P. 95–105.
  124. Mendanha S.A., Anjos J.L.V., Silva A.H.M., Alonso A. // Braz. J. Med. Biol. Res. 2012. V. 45. P. 473–481.
  125. Phillips S.A., Thornalley P.J. // Biochem. Soc. Trans. 1993. V. 21. № 2. e163s. https://doi.org/10.1042/bst021163s
  126. Zeng J., Davies M.J. // Chem. Res. Toxicol. 2005. V. 18. P. 1232–1241.
  127. Beard K.M., Shangari N., Wu B., O’Brien P.J. // Mol. Cell Biochem. 2003. V. 252. P. 331–338.
  128. Nicolay J.P., Liebig G., Niemoeller O.M., Koka S., Ghashghaeinia M., Wieder T. et al. // Life Sci. 2010. V. 86. P. 133–138.
  129. Chen H.-J.C., Chen Y.-C., Hsiao C.-F., Chen P.-F. // Chem. Res. Toxicol. 2015. V. 28. P. 2377–2389.
  130. McMahon T.J., Stone A.E., Bonaventura J., Stamler J.S. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 1999. V. 159. № 3. P. A352.
  131. Stepuro T.L., Zinchuk V.V. // J. Physiol. Pharmacol. 2006. V. 57. № 1. P. 29–38.
  132. D’Alessandro A., Xia Y. // Curr. Opin. Hematol. 2020. V. 27. № 3. P. 155–162.
  133. Misra H.P., Fridovich I. // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. P. 6960–6962.
  134. Kiefmann R., Rifkind J.M., Nagababu E., Bhattacharya J. // Blood. 2008. V. 111. P. 5205–5214.
  135. Crawford J.H., Isbell T.S., Huang Z., Shiva S., Chacko B.K., Schechter A.N. et al. // Blood. 2006. V. 107. P. 566–574.
  136. Abalenikhina Yu.V., Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2020. V. 56. № 6. P. 611–625.
  137. Yang J., Carrol K.S., Liebler D.C. // Molecular & Cellular Proteomics. 2016. V. 15. P. 1–11.
  138. Finelli M.J. // Front Aging Neurosci. 2020. V. 12. e254. https://doi.org/10.3389/fnagi.2020.00254
  139. Kosmachevskaya O.V., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2021. V. 57. № 5. P. 543–555.
  140. Barbarino F., Wäschenbach L., Cavalho-Lemos V., Dillenberger M., Becker K., Gohlke H., Cortese-Krott M.M. // Biol. Chem. 2020. V. 402. № 3. P. 317–331.
  141. Diederich L., Suvorava T., Sansone R., Keller T.C.S. 4th, Barbarino F., Sutton T.R. et al. // Front. Physiol. 2018. V. 9. e332. https://doi.org/10.3389/fphys.2018.00332
  142. Desai K.M., Wu L. // Drug Metabol. Drug. Interact. 2008. V. 23. P. 151–173.
  143. Kosmachevskaya O.V., Shumaev К.B., Nasybullina E.I., Gubkina S.А., Topunov А.F. // Hemoglobin. 2013. V. 37. № 3. P. 205–218.
  144. Svensson R., Alander J., Armstrong R.N., Morgenstern R. // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 8869–8877.
  145. Turell L., Botti H., Carballal S., Radi R., Alvarez B. // J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. 2009. V. 877. № 28. P. 3384–3392.
  146. Биллах Х.М., Хасанов Н.Р., Ослопов В.Н., Чугунова Д.Н. // Практическая медицина. 2013. Т. 3. № 71. С. 34–36.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Индуцированный хлорноватистой кислотой (HOCl/OCl−) гемолиз эритроцитов: 1 – контрольный образец, 2 – эритроциты, предобработанные ДНКЖ-GS. Каждая точка – среднее из трех опытов. Горизонтальная пунктирная прямая – уровень автогемолиза в контроле. На врезке: схематичное изображение U-образной гормезисной кривой “доза–ответ”.

Скачать (112KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Превращения гемоглобина в эритроците в зависимости от уровня окислительного стресса или времени функционирования.

Скачать (159KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Ингибирование окислительного гемолиза эритроцитов: эффект предадаптации к окислителю: 1 − контроль, 2 − 200 мкМ HOCl, 3 − 200 мкМ HOCl (20 мин инкубации) + 200 мкМ HOCl, 4 − 400 мкМ HOCl.

Скачать (130KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Зависимость биологического эффекта оксида азота от его концентрации. Рисунок составлен по данным [106].

Скачать (197KB)
Метаданные
6. Табл.

Скачать (57KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024