Транскрипционный фактор NF-κB: участие в нейроиммуноэндокринных механизмах заболеваний дыхательной системы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Все более актуальной и многообещающей проблемой современной биомедицины становится выяснение поликомпонентного и многоуровневого механизма единой нейроиммуноэндокринной регуляции физиологических функций. Болезни органов дыхания лидируют в структуре общей заболеваемости населения и остаются одной из самых актуальных проблем современного здравоохранения. Различные факторы риска могут послужить развитию таких патологий, как пневмония, рак легких, астма, хроническая обструктивная болезнь легких и другие. Кроме того, показатели данных заболеваний с каждым годом имеют тенденцию к росту. В связи с этим верификация и изучение сигнальных молекул как факторов, участвующих в нейроиммуноэндокринной регуляции функции легких в норме и патологии, которые, с одной стороны, могут рассматриваться как биомаркеры прогноза заболеваний, а с другой, как потенциальные мишени для таргетной эффективной терапии, является актуальной задачей современной трансляционной биомедицины. Данный обзор литературы посвящен исследованию роли одного из ключевых участников нейроиммуноэндокринных сигнальных взаимоотношений – транскрипционного фактора NF-κB в регуляции дыхательной функции в норме и патогенезе заболеваний легких. Обобщение информации по данной теме является важным и перспективным для понимания молекулярных механизмов возникновения и течения заболеваний, а также позволит разработать новые подходы к таргетной персонифицированной терапии социально-значимых патологий. Активное развитие заболеваний легких, таких как астма, хроническая обструктивная болезнь легких, пневмония, фиброз и рак, часто ассоциируются с активацией NF-κB. Это свидетельствует о важной роли данного транскрипционного фактора как потенциальной мишени для новых терапевтических подходов. Детальное изучение механизмов активации NF-κB и его взаимосвязи с другими сигнальными путями будет способствовать решению основной задачи трансляционной биомедицины – развитию инновационных методов лечения и профилактики заболеваний человека, в том числе и патологии дыхательной системы.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Ю. И. Белова

Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии Минздрава РФ; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: katerina.mironova@gerontology.ru
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Е. С. Миронова

Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии Минздрава РФ; Санкт-Петербургский институт биорегуляции и геронтологии

Автор, ответственный за переписку.
Email: katerina.mironova@gerontology.ru
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Т. С. Зубарева

Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии Минздрава РФ; Санкт-Петербургский институт биорегуляции и геронтологии

Email: katerina.mironova@gerontology.ru
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

И. М. Кветной

Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии Минздрава РФ; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: katerina.mironova@gerontology.ru
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

П. К. Яблонский

Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт фтизиопульмонологии Минздрава РФ; Санкт-Петербургский государственный университет

Email: katerina.mironova@gerontology.ru
Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Pearse AGE (1979) The diffuse endocrine system and the implications of the APUD concept. Int Surg 64(2): 5–7.
  2. Пальцев МА, Кветной ИМ, Полякова ВО, Линькова НС, Костылев АС (2012) Сигнальные молекулы: место и роль в персонифицированной диагностике, лечении и профилактике социально значимых заболеваний. Мол мед 5: 3–8. [Paltsev MA, Kvetnoy IM, Polyakova VO, Linkova NS, Kostylev AS (2012) Signaling molecules: their place and role in the personalized diagnosis, treatment and prevention of socially significant diseases. Mol Мed 5: 3–8. (In Russ)].
  3. Blalock JE, Smith EM (1985) The immune system: our mobile brain? Immunol Today 6(4): 115–117. https://doi.org/10.1016/0167-5699(85)90070-2
  4. Пальцев МА, Кветной ИМ (2014) Руководство по нейроиммуноэндокринологии. 3-е изд. М. Шико. [Paltsev MA, Kvetnoy IM (2014) A guide to neuroimmunoendocrinology. 3-e izd. M. Shiko. (In Russ)].
  5. Sung H, Ferlay J, Siegel RL, Laversanne M, Soerjomataram I, Jemal A, Bray F (2021) Global Cancer Statistics 2020: GLOBOCAN Estimates of Incidence and Mortality Worldwide for 36 Cancers in 185 Countries. CA Cancer J Clin 71(3): 209–249. https://doi.org/10.3322/caac.21660
  6. Londhe VA, Nguyen HT, Jeng JM, Li X, Li C, Tiozzo C, Zhu N, Minoo P (2008) NF-κB induces lung maturation during mouse lung morphogenesis. Dev Dyn 237(2): 328–338. https://doi: 10.1002/dvdy.21413
  7. Davis R, Brown K, Siebenlist U, Staudt L (2001) Constitutive nuclear factor kappa B activity is required for survival of activated B cell-like diffuse large B cell lymphoma cells. J Exp Med 194(12): 1861–1874. https://doi.org/10.1084/jem.194.12.1861
  8. Williams LM, Gilmore ТD (2020) Looking Down on NF-κB. Mol Cell Biol 40(15): 104–120. https://doi.org/10.1128/MCB.00104-20
  9. Wilson C, Jurk D, Fullard N, Banks P, Page A, Luli S, Elsharkawy A, Gieling R, Chakraborty J, Fox C, Richardson C, Callaghan K, Blair G, Fox N, Lagnado A, Passos J, Moore A, Smith G, Tiniakos D, Mann J, Oakley F, Mann D (2015) NFκB1 is a suppressor of neutrophil-driven hepatocellular carcinoma. Nat Commun 6: 6818. https://doi.org/10.1038/ncomms7818
  10. Mitchell J, Carmody R (2018) NF-κB and the Transcriptional Control of Inflammation. Int Rev Cell Mol Biol 335: 41–84. https://doi.org/10.1016/bs.ircmb.2017.07.007
  11. Gilmore TD (2006) Introduction to NF-kappaB: players, pathways, perspectives. Oncogene 25(51): 6680–6684. https://doi.org/10.1038/sj.onc.1209954
  12. Zhang L, Wei X, Wang Z, Liu P, Hou Y, Xu Y, Su H, Koci MD, Yin H, Zhang C (2023) NF-κB activation enhances STING signaling by altering microtubule-mediated STING trafficking. Cell Rep 42(3): 112185. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2023.112185
  13. Goel S, Oliva R, Jeganathan S, Bader V, Krause LJ, Kriegler S, Stender ID, Christine CW, Nakamura K, Hoffmann JE, Winter R, Tatzelt J, Winklhofer KF (2023) Linear ubiquitination induces NEMO phase separation to activate NF-κB signaling. Life Sci Allian 6(4): e202201607. https://doi.org/10.26508/lsa.202201607
  14. Yu H, Lin L, Zhang Z, Zhang H, Hu H (2020) Targeting NF-κB pathway for the therapy of diseases: mechanism and clinical study. Signal Transduct Target Therapy 5(1): 209. https://doi.org/10.1038/s41392-020-00312-6
  15. Moorthy A, Savinova O, Ho J, Wang V, Vu D, Ghosh G (2006) The 20S proteasome processes NF-kappaB1 p105 into p50 in a translation-independent manner. EMBO J 25(9): 1945–1956. https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601081
  16. Hayden M, Ghosh S (2011) NF-κB in immunobiology. Cell Res 21(2): 223–244. https://doi.org/10.1038/cr.2011.13
  17. Chen L, Greene W (2004) Shaping the nuclear action of NF-kappaB. Nat Rev Mol Cell Biol 5: 392–401. https://doi.org/10.1038/nrm1368
  18. Vallabhapurapu S, Karin M (2009) Regulation and function of NF-kappaB transcription factors in the immune system. Annu Rev Immunol 27: 693–733. https://doi.org/10.1146/annurev.immunol.021908.132641
  19. Sun S (2011) Non-canonical NF-κB signaling pathway. Cell Res 21(1): 71–85. https://doi.org/10.1038/cr.2010.177
  20. Tas SW, Bryant VL, Cook MC (2023) Editorial: Non-canonical NF-κB signaling in immune-mediated inflammatory diseases and malignancies. Front Immunol 14: 1252939. https://doi.org/10.3389/fimmu.2023.1252939
  21. Xiao G, Harhaj E, Sun S (2001) NF-kappaB-inducing kinase regulates the processing of NF-kappaB2 p100. Mol Cell 7: 401–409. https://doi.org/10.1016/s1097-2765(01)00187-3
  22. Haga M, Okada M (2022) Systems approaches to investigate the role of NF-κB signaling in aging. Biochem J 479(2): 161–183. https://doi.org/10.1042/BCJ20210547
  23. Dejardin E, Droin N, Delhase M, Haas E, Cao Y, Makris C, Li Z, Karin M, Ware C, Green D (2002) The lymphotoxin-beta receptor induces different patterns of gene expression via two NF-kappaB pathways. Immunity 17(4): 525–535. https://doi.org/10.1016/s1074-7613(02)00423-5
  24. Coope H, Atkinson P, Huhse B, Belich M, Janzen J, Holman M, Klaus G, Johnston L, Ley S (2002) CD40 regulates the processing of NF-kappaB2 p100 to p52. The EMBO J 21(20): 5375–5385. https://doi.org/10.1093/emboj/cdf542
  25. Claudio E, Brown K, Park S, Wang H, Siebenlist U (2002) BAFF-induced NEMO-independent processing of NF-kappaB2 in maturing B cells. Nat Immunol 3: 958–965. https://doi.org/10.1038/ni842
  26. Novack D, Yin L, Hagen-Stapleton A, Schreiber R, Goeddel D, Ross F, Teitelbaum S (2003) The IkappaB function of NF-kappaB2 p100 controls stimulated osteoclastogenesis. J Exp Med 198(5): 771–781. https://doi.org/10.1084/jem.20030116
  27. Kok FO, Wang H, Riedlova P, Goodyear CS, Carmody RJ (2021) Defining the structure of the NF-ĸB pathway in human immune cells using quantitative proteomic data. Cell Signal 88: 110154. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2021.110154
  28. Serasanambati M, Chilakapati SR (2016) Function of nuclear factor kappa B (NF-κB) in human diseases – a review. South Ind J Biol Sci 2 (4): 368–387. https://doi.org/10.22205/sijbs/2016/v2/i4/103443
  29. Ahn KS, Aggarwal BB (2005) Transcription Factor NFkB A Sensor for Smoke and Stress Signals. Ann N Y Acad Sci 1056: 218–233. https://doi.org/10.1196/annals.1352.026
  30. Paun A, Claudio E, Siebenlist UK (2021) Constitutive activation of NF-κB during early bone marrow development results in loss of B cells at the pro-B-cell stage. Blood Advanc 5(3): 745–755. https://doi.org/10.1182/bloodadvances.2020002932
  31. Strickland I, Ghosh S (2006) Use of cell permeable NBD peptides for suppression of inflammation. Ann Rheumat Diseases 65(3): 75–82. https://doi.org/10.1136/ard.2006.058438
  32. Gorgoulis V, Adams PD, Alimonti A, Bennett DC, Bischof O, Bishop C, Campisi J, Collado M, Evangelou K, Ferbeyre G, Gil J, Hara E, Krizhanovsky V, Jurk D, Maier AB, Narita M, Niedernhofer L, Passos JF, Robbins PD, Schmitt CA, Sedivy J, Vougas K, von Zglinicki T, Zhou D, Serrano M, Demaria M (2019) Cellular Senescence: Defining a Path Forward. Cell 179(4): 813–827. https://doi.org/10.1016/j.cell.2019.10.005
  33. Lopes-Paciencia S, Saint-Germain E, Rowell M, Ruiz A, Kalegari P, Ferbeyre G (2019) The senescence-associated secretory phenotype and its regulation. Cytokine 117: 15–22. https://doi.org/10.1016/j.cyto.2019.01.013
  34. Franceschi C, Campisi J (2014) Chronic inflammation (inflammaging) and its potential contribution to age-associated diseases. J Gerontol A Bio lSci Med Sci 69 Suppl 1: 4–9. https://doi.org/10.1093/gerona/glu057
  35. Chien Y, Scuoppo C, Wang X, Fang X, Balgley B, Bolden JE, Premsrirut P, Luo W, Chicas A, Lee CS, Kogan SC, Lowe SW (2011) Control of the senescence-associated secretory phenotype by NF-κB promotes senescence and enhances chemosensitivity. Genes Dev 25(20): 2125–2136. https://doi.org/10.1101/gad.17276711
  36. Demaria M, Ohtani N, Youssef SA, Rodier F, Toussaint W, Mitchell JR, Laberge RM, Vijg J, Van Steeg H, Dollé ME, Hoeijmakers JH, de Bruin A, Hara E, Campisi J (2014) An essential role for senescent cells in optimal wound healing through secretion of PDGF-AA. Dev Cell 31(6): 722–733. https://doi.org/10.1016/j.devcel.2014.11.012
  37. Ovadya Y, Landsberger T, Leins H, Vadai E, Gal H, Biran A, Yosef R, Sagiv A, Agrawal A, Shapira A, Windheim J, Tsoory M, Schirmbeck R, Amit I, Geiger H, Krizhanovsky V (2018) Impaired immune surveillance accelerates accumulation of senescent cells and aging. Nat Commun 9(1): 5435. https://doi.org/10.1038/s41467-018-07825-3
  38. Eggert T, Wolter K, Ji J, Ma C, Yevsa T, Klotz S, Medina-Echeverz J, Longerich T, Forgues M, Reisinger F, Heikenwalder M, Wang XW, Zender L, Greten TF (2016) Distinct Functions of Senescence-Associated Immune Responses in Liver Tumor Surveillance and Tumor Progression. Cancer Cell 30(4): 533–547. https://doi.org/10.1016/j.ccell.2016.09.003
  39. Santoro A, Zhao J, Wu L, Carru C, Biagi E, Franceschi C (2020) Microbiomes other than the gut: inflammaging and age-related diseases. Semin Immunopathol 42(5): 589–605. https://doi.org/10.1007/s00281-020-00814-z
  40. Bosco N, Noti M (2021) The aging gut microbiome and its impact on host immunity. Genes Immun 22(5-6): 289–303. https://doi.org/10.1038/s41435-021-00126-8
  41. Chapman J, Fielder E, Passos JF (2019) Mitochondrial dysfunction and cell senescence: deciphering a complex relationship. FEBS Lett 593(13): 1566–1579. https://doi.org/10.1002/1873-3468.13498
  42. Burtscher J, Burtscher M, Millet GP (2021) The central role of mitochondrial fitness on antiviral defenses: An advocacy for physical activity during the COVID-19 pandemic. Redox Biol 43: 101976. https://doi.org/10.1016/j.redox.2021.101976
  43. Cai Y, Song W, Li J, Jing Y, Liang C, Zhang L, Zhang X, Zhang W, Liu B, An Y, Li J, Tang B, Pei S, Wu X, Liu Y, Zhuang CL, Ying Y, Dou X, Chen Y, Xiao FH, Li D, Yang R, Zhao Y, Wang Y, Wang L, Li Y, Ma S, Wang S, Song X, Ren J, Zhang L, Wang J, Zhang W, Xie Z, Qu J, Wang J, Xiao Y, Tian Y, Wang G, Hu P, Ye J, Sun Y, Mao Z, Kong QP, Liu Q, Zou W, Tian XL, Xiao ZX, Liu Y, Liu JP, Song M, Han JJ, Liu GH (2022) The landscape of aging. Sci China Life Sci 65(12): 2354–2454. https://doi.org/10.1007/s11427-022-2161-3
  44. Josephson AM, Leclerc K, Remark LH, Lopeź EM, Leucht P (2021) Systemic NF-κB-mediated inflammation promotes an aging phenotype in skeletal stem/progenitor cells. Aging 13(10): 13421–13429. https://doi.org/10.18632/aging.203083
  45. Mato-Basalo R, Morente-López M, Arntz OJ, van de Loo FAJ, Fafián-Labora J, Arufe MC (2021) Therapeutic Potential for Regulation of the Nuclear Factor Kappa-B Transcription Factor p65 to Prevent Cellular Senescence and Activation of Pro-Inflammatory in Mesenchymal Stem Cells. Int J Mol Sci 22(7): 3367. https://doi.org/10.3390/ijms22073367
  46. Voet S, Prinz M, van Loo G (2018) Microglia in Central Nervous System Inflammation and Multiple Sclerosis Pathology. Trends Mol Med 25(2): 112–123. https://doi.org/10.1016/j.molmed.2018.11.005
  47. Chiarini A, Armato U, Hu P, Dal Prà I (2020) Danger-Sensing/Patten Recognition Receptors and Neuroinflammation in Alzheimer’s Disease. Int J Mol Sci 21(23): 9036. https://doi.org/10.3390/ijms21239036
  48. Hu WT, Howell JC, Ozturk T, Gangishetti U, Kollhoff AL, Hatcher-Martin JM, Anderson AM, Tyor WR (2019) CSF Cytokines in Aging, Multiple Sclerosis, and Dementia. Front Immunol 10: 480. https://doi.org/10.3389/fimmu.2019.00480
  49. Gallo M, Campione S, Di Vito V, Fortunati N, Lo Calzo F, Messina E, Ruggeri RM, Faggiano A, Colao AAL (2021) Primary Neuroendocrine Neoplasms of the Breast: Still Open Issues. Front Immunol 11: 610230. https://doi.org/10.3389/fendo.2020.610230
  50. Raynard C, Ma X, Huna A, Tessier N, Massemin A, Zhu K, Flaman JM, Moulin F, Goehrig D, Medard JJ, Vindrieux D, Treilleux I, Hernandez-Vargas H, Ducreux S, Martin N, Bernard D (2022) NF-κB-dependent secretome of senescent cells can trigger neuroendocrine transdifferentiation of breast cancer cells. Aging Cell 21(7): e13632. https://doi.org/10.1111/acel.13632
  51. Martin N, Bernard D (2018) Calcium signaling and cellular senescence. Cell Calcium 70: 16–23. https://doi.org/10.1016/j.ceca.2017.04.001
  52. Huna A, Martin N, Bernard D (2023) The senescence-associated secretory phenotype induces neuroendocrine transdifferentiation. Aging 15(8): 2819–2821. https://doi.org/10.18632/aging.204669
  53. Pacifico F, Crescenzi E, Leonardi A (2021) Analysis of the Contribution of NF-κB in the Regulation of Chemotherapy-Induced Cell Senescence by Establishing a Tetracycline-Regulated Cell System. Methods Mol Biol 2366: 193–212. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1669-7_12
  54. Pakkasela J, Ilmarinen P, Honkamäki J, Tuomisto LE, Andersén H, Piirilä P, Hisinger-Mölkänen H, Sovijärvi A, Backman H, Lundbäck B, Rönmark E, Kankaanranta H, Lehtimäki L (2020) Age-specific incidence of allergic and non-allergic asthma. BMC Pulm Med 20(1): 9. https://doi.org/10.1186/s12890-019-1040-2
  55. Peters U, Dixon AE, Forno E (2018) Obesity and asthma. J Allerg Clin Immunol 141(4): 1169–1179. https://doi.org/10.1016/j.jaci.2018.02.004
  56. Dunican EM, Elicker BM, Gierada DS, Nagle SK, Schiebler ML, Newell JD, Raymond WW, Lachowicz-Scroggins ME, Di Maio S, Hoffman EA, Castro M, Fain SB, Jarjour NN, Israel E, Levy BD, Erzurum SC, Wenzel SE, Meyers DA, Bleecker ER, Phillips BR, Mauger DT, Gordon ED, Woodruff PG, Peters MC, Fahy JV (2018) National Heart Lung and Blood Institute (NHLBI) Severe Asthma Research Program (SARP). Mucus plugs in patients with asthma linked to eosinophilia and airflow obstruction. J Clin Invest 128(3): 997–1009. https://doi.org/10.1172/JCI95693
  57. Lawrence T, Gilroy D, Colville P, Willoughby D (2001) Possible new role for NF-κB in the resolution of inlammation. Nat Med 7: 1291–1297. https://doi.org/10.1038/nm1201-1291
  58. Ghosh S, Karin M (2002) Missing pieces in the NF-κB puzzle. Cell 109: S81–S96. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(02)00703-1
  59. Rico-Rosillo G, Vega-Robledo GB (2011) The involvement of NF-κB Transcription factor in asthma. Rev Alerg Mex 58(2): 107–111.
  60. Abdulamir A, Kadhim H, Hafidh R, Ali M, Faik I, Abubaka F, Abbas K (2009). Severity of asthma: the role of CD25+, CD30+, NF-kappaB, and apoptotic markers. J Invest Allergol Clin Immunol 19(3): 218–224.
  61. Dudnyk V, Kutsak O (2018) NF-κB level in blood serum of children with bronchial asthma depending on the severity and level of disease control. Sovrem Pediatr 3(91): 8–11. https://doi.org/10.15574/SP.2018.91.8
  62. Benjamin JT, Plosa EJ, Sucre JM, van der Meer R, Dave S, Gutor S, Nichols DS, Gulleman PM, Jetter CS, Han W, Xin M, Dinella PC, Catanzarite A, Kook S, Dolma K, Lal CV, Gaggar A, Blalock JE, Newcomb DC, Richmond BW, Kropski JA, Young LR, Guttentag SH, Blackwell TS (2021) Neutrophilic inflammation during lung development disrupts elastin assembly and predisposes adult mice to COPD. J Clin Invest 131(1): 1–17. https:// doi.org/10.1172/JCI139481
  63. Haley KJ, Lasky-Su J, Manoli SE, Smith LA, Shahsafaei A, Weiss ST, Tantisira K (2011) RUNX transcription factors: association with pediatric asthma and modulated by maternal smoking. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 301(5): 693–701. https://doi.org/10.1152/ajplung.00348.2010
  64. Wilson SJ, Wallin A, Della-Cioppa G, Sandström T, Holgate ST (2001) Effects of budesonide and formoterol on NF-kappaB, adhesion molecules, and cytokines in asthma. Am J Respir Crit Care Med 164(6): 1047–1052. https://doi.org/10.1164/ajrccm.164.6.2010045
  65. Taniguchi K, Karin M (2018) NF-κB, inflammation, immunity and cancer: coming of age. Nat Rev Immunol 18(5): 309–324. https://doi.org/10.1038/nri.2017.142
  66. Tang X, Liu D, Shishodia S, Ozburn N, Behrens C, Lee J, Hong W, Aggarwal B, Wistuba II (2006) Nuclear factor-κB (nf-κB) is frequently expressed in lung cancer and preneoplastic lesions. Cancer 107: 2637–2646. https://doi.org/10.1002/cncr.22315
  67. Tsurutani J, Castillo SS, Brognard J, Granville CA, Zhang C, Gills JJ, Sayyah J, Dennis PA (2005) Tobacco components stimulate Akt-dependent proliferation and NFkappaB-dependent survival in lung cancer cells. Carcinogenesis 26(7): 1182–1195. https://doi.org/10.1093/carcin/bgi072
  68. Pastor M, Nogal A, Molina-Pinelo S, Meléndez R, Salinas A, González De la Peña M, Martín-Juan J, Corral J, García-Carbonero R, Carnero A, Paz-Ares L (2013) Identification of proteomic signatures associated with lung cancer and COPD. J Proteom 89: 227–237. https://doi.org/ 10.1016/j.jprot.2013.04.037
  69. Sheats MK, Yin Q, Fang S, Park J, Crews AL, Parikh I, Dickson B, Adler KB (2019) MARCKS and Lung Disease. Am J Respir Cell Mol Biol 60(1): 16–27. https://doi.org/10.1165/rcmb.2018-0285TR
  70. Liu J, Chen SJ, Hsu SW, Zhang J, Li JM, Yang DC, Gu S, Pinkerton KE, Chen CH (2021) MARCKS cooperates with NKAP to activate NF-κB signaling in smoke-related lung cancer. Theranostics 11(9): 4122–4136. https://doi.org/10.7150/thno.53558
  71. Fara A, Mitrev Z, Rosalia RA, Assas BM (2020) Cytokine storm and COVID-19: a chronicle of pro-inflammatory cytokines. Open Biol 10(9): 200160. https://doi.org/10.1098/rsob.200160
  72. TenOever BR (2016) The Evolution of Antiviral Defense Systems. Cell Host Microbe 19(2): 142–149. https://doi.org/10.1016/j.chom.2016.01.006
  73. Lazear HM, Schoggins JW, Diamond MS (2019) Shared and distinct functions of type I and type III interferons. Immunity 50: 907–923. https://doi.org/10.1016/j.immuni.2019.03.025
  74. Nilsson-Payant BE, Uhl S, Grimont A, Doane AS, Cohen P, Patel RS, Higgins CA, Acklin JA, Bram Y, Chandar V, Blanco-Melo D, Panis M, Lim JK, Elemento O, Schwartz RE, Rosenberg BR, Chandwani R, tenOever BR (2021) The NF-κB Transcriptional Footprint Is Essential for SARS-CoV-2 Replication. J Virol 95(23): e0125721. https://doi.org/10.1128/JVI.01257-21
  75. Hadjadj J, Yatim N, Barnabei L, Corneau A, Boussier J, Smith N, Péré H, Charbit B, Bondet V, Chenevier-Gobeaux C, Breillat P, Carlier N, Gauzit R, Morbieu C, Pène F, Marin N, Roche N, Szwebel TA, Merkling SH, Treluyer JM, Veyer D, Mouthon L, Blanc C, Tharaux PL, Rozenberg F, Fischer A, Duffy D, Rieux-Laucat F, Kernéis S, Terrier B (2020) Impaired type I interferon activity and inflammatory responses in severe COVID-19 patients. Science 369(6504): 718–724. https://doi.org/10.1126/science.abc6027
  76. Kouhpayeh H (2022) Clinical features predicting COVID-19 mortality risk. Eur J Transl Myol 32(2): 10268. https://doi.org/10.4081/ejtm.2022.10268
  77. Schultze JL, Aschenbrenner AC (2021) COVID-19 and the human innate immune system. Cell 184(7): 1671–1692. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.02.029
  78. Nie Y, Mou L, Long Q, Deng D, Hu R, Cheng J, Wu J (2023) SARS-CoV-2 ORF3a positively regulates NF-κB activity by enhancing IKKβ-NEMO interaction. Virus Res 328: 199086. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2023.199086
  79. Blanco-Melo D, Nilsson-Payant BE, Liu WC, Uhl S, Hoagland D, Møller R, Jordan TX, Oishi K, Panis M, Sachs D, Wang TT, Schwartz RE, Lim JK, Albrecht RA, tenOever BR (2020) Imbalanced Host Response to SARS-CoV-2 Drives Development of COVID-19. Cell 181(5): 1036–1045.e9. https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.04.026
  80. Ren Y, Shu T, Wu D, Mu J, Wang C, Huang M, Han Y, Zhang XY, Zhou W, Qiu Y, Zhou X (2020) The ORF3a protein of SARS-CoV-2 induces apoptosis in cells. Cell Mol Immunol 17(8): 881–883. https://doi.org/10.1038/s41423-020-0485-9
  81. Zheng Z, Peng F, Xu B, Zhao J, Liu H, Peng J, Li Q, Jiang C, Zhou Y, Liu S, Ye C, Zhang P, Xing Y, Guo H, Tang W (2020) Risk factors of critical & mortal COVID-19 cases: A systematic literature review and meta-analysis. J Infect 81(2): e16–e25. https://doi.org/10.1016/j.jinf.2020.04.021
  82. Dinnon KH 3rd, Leist SR, Schäfer A, Edwards CE, Martinez DR, Montgomery SA, West A, Yount BL Jr, Hou YJ, Adams LE, Gully KL, Brown AJ, Huang E, Bryant MD, Choong IC, Glenn JS, Gralinski LE, Sheahan TP, Baric RS (2020) A mouse-adapted model of SARS-CoV-2 to test COVID-19 countermeasures. Nature 586(7830): 560–566. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2708-8
  83. Guaraldi G, Meschiari M, Cozzi-Lepri A, Milic J, Tonelli R, Menozzi M, Franceschini E, Cuomo G, Orlando G, Borghi V, Santoro A, Di Gaetano M, Puzzolante C, Carli F, Bedini A, Corradi L, Fantini R, Castaniere I, Tabbì L, Girardis M, Tedeschi S, Giannella M, Bartoletti M, Pascale R, Dolci G, Brugioni L, Pietrangelo A, Cossarizza A, Pea F, Clini E, Salvarani C, Massari M, Viale PL, Mussini C (2020) Tocilizumab in patients with severe COVID-19: a retrospective cohort study. Lancet Rheumatol 2(8): e474–e484. https://doi.org/10.1016/S2665-9913(20)30173-9
  84. Goodman RB, Strieter RM, Martin DP, Steinberg KP, Milberg JA, Maunder RJ, Kunkel SL, Walz A, Hudson LD, Martin TR (1996) Inflammatory cytokines in patients with persistence of the acute respiratory distress syndrome. Am J Respir Crit Care Med 154(3 Pt 1): 602–611. https://doi.org/10.1164/ajrccm.154.3.8810593
  85. Rahman A, Fazal F (2009) Hug tightly and say goodbye: role of endothelial ICAM-1 in leukocyte transmigration. Antioxid Redox Signal 11(4): 823–839. https://doi.org/10.1089/ars.2008.2204
  86. Song D, Ye X, Xu H, Liu SF (2009) Activation of endothelial intrinsic NF-κB pathway impairs protein C anticoagulation mechanism and promotes coagulation in endotoxemic mice. Blood 114(12): 2521–2529. https://doi.org/10.1182/blood-2009-02-205914
  87. Sun X, Sun BL, Babicheva A, Vanderpool R, Oita RC, Casanova N, Tang H, Gupta A, Lynn H, Gupta G, Rischard F, Sammani S, Kempf CL, Moreno-Vinasco L, Ahmed M, Camp SM, Wang J, Desai AA, Yuan JX, Garcia JGN (2020) Direct Extracellular NAMPT Involvement in Pulmonary Hypertension and Vascular Remodeling. Transcriptional Regulation by SOX and HIF-2α. Am J Respir Cell Mol Biol 63(1): 92–103. https://doi.org/10.1165/rcmb.2019-0164OC
  88. Bime C, Casanova N, Oita RC, Ndukum J, Lynn H, Camp SM, Lussier Y, Abraham I, Carter D, Miller EJ, Mekontso-Dessap A, Downs CA, Garcia JGN (2019) Development of a biomarker mortality risk model in acute respiratory distress syndrome. Crit Care 23(1): 410. https://doi.org/10.1186/s13054-019-2697-x
  89. Gong T, Liu L, Jiang W, Zhou R (2020) DAMP-sensing receptors in sterile inflammation and inflammatory diseases. Nat Rev Immunol 20(2): 95–112. https://doi.org/10.1038/s41577-019-0215-7
  90. Bermudez T, Sammani S, Song JH, Hernon VR, Kempf CL, Garcia AN, Burt J, Hufford M, Camp SM, Cress AE, Desai AA, Natarajan V, Jacobson JR, Dudek SM, Cancio LC, Alvarez J, Rafikov R, Li Y, Zhang DD, Casanova NG, Bime C, Garcia JGN (2022) eNAMPT neutralization reduces preclinical ARDS severity via rectified NFkB and Akt/mTORC2 signaling. Sci Rep 12(1): 696. https://doi.org/10.1038/s41598-021-04444-9
  91. Zhu X, Huang B, Zhao F, Lian J, He L, Zhang Y, Ji L, Zhang J, Yan X, Zeng T, Ma C, Liang Y, Zhang C, Lin J (2023) p38-mediated FOXN3 phosphorylation modulates lung inflammation and injury through the NF-κB signaling pathway. Nucl Acids Res 51(5): 2195–2214. https://doi.org/10.1093/nar/gkad057
  92. Шпагина ЛА, Котова ОС, Сараскина ЛЕ, Ермакова МА (2018) Особенности клеточно-молекулярных механизмов профессиональной хронической обструктивной болезни легких. Сибирск мед обозр 2 (110): 37–45. [Shpagina LA, Kotova OS, Saraskina LE, Ermakova MA (2018) Features of cellular and molecular mechanisms of occupational chronic obstructive pulmonary disease. Sibirsk Med Obozr 2 (110): 37–45. (In Russ)].
  93. Дыгай АМ, Скурихин ЕГ, Пан ЭС (2022) Хроническая обструктивная болезнь лёгких: перспективы фармакологической регуляции стволовых клеток в клинике. М. РАН. [Dygay AM, Skurikhin EG, Pan ES (2022) Chronic obstructive pulmonary disease: prospects for pharmacological regulation of stem cells in the clinic. M. RAN. (In Russ)].
  94. Sidletskaya K, Vitkina T, Denisenko Y (2020) The Role of Toll-Like Receptors 2 and 4 in the Pathogenesis of Chronic Obstructive Pulmonary Disease. Int J Chron Obstruct Pulmon Dis 15: 1481–1493. https://doi.org/10.2147/COPD.S249131
  95. McGrath J, Stampfli M (2018) The immune system as a victim and aggressor in chronic obstructive pulmonary disease. J Thorac Dis 10: 2011–2017. https://doi.org/10.21037/jtd.2018.05.63
  96. Wu Y, Li Z, Dong L, Li W, Wu Y, Wang J, Chen H, Liu H, Li M, Jin C, Huang H, Ying S, Li W, Shen H, Chen Z (2020) Inactivation of MTOR promotes autophagy-mediated epithelial injury in particulate matter-induced airway inflammation. Autophagy16(3): 435–450. https://doi.org/10.1080/15548627.2019.1628536
  97. Chen Z, Wu Y, Wang P, Wu Y, Li Z, Zhao Y, Zhou J, Zhu C, Cao C, Mao Y, Xu F, Wang B, Cormier S, Ying S, Li W, Shen H (2016) Autophagy is essential for ultrafine particle-induced inflammation and mucus hyperproduction in airway epithelium. Autophagy12(2): 297–311. https://doi.org/10.1080/15548627.2015.1124224

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Структура белков семейства NF-κB. TAD — домен активации транскрипции, RHD — домен гомологии Rel, DD — домен димеризации.

Скачать (84KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Канонический NEMO-зависимый NF-κB сигнальный путь. Активация сигнального пути происходит через связывание различными рецепторами клеток своих лигандов. Далее происходит фосфорилирование IKK-комплекса, включающего NEMO, IKKα и IKKβ. Этот комплекс также фосфорилирует IkBα/β, что ведет к полиубиквитинированию IkBα/β и деградации протеасомой. После этого комплекс p65/p50 транслоцируется в ядро и активирует экспрессию воспалительных генов (IL-4, IL-6, IL-8 и т.д.). BCR – B-клеточный рецептор, TCR – Т-клеточный рецептор, IL6R – рецептор IL-6, NEMO – NF-κB-модификатор, UbL – убиквитин-подобный белок, Ub – убиквитин, P – остаток фосфорной кислоты.

Скачать (180KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Неканонический NEMO-независимый NF-κB сигнальный путь. Неканонический путь NF-κB индуцируется через рецепторы семейства TNF (CD40, BAFFR, LTβR и RANK). Далее происходит активация NIK, которая фосфорилирует комплекс p100/RelB, что приводит к убиквитинилированию p100 и его дальнейшей протеасомной деградации, а также образованию комплекса RelB/p52 и его транслокации в ядро.

Скачать (176KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024